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<title>Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren</span></h1>

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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>Helix-Loop-Helix-Transkriptionsfaktoren</b> sind ein Strukturmotiv <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a>-bindender <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, das aus einer kurzen α-<a href="Helix" title="Helix">Helix</a> besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. <i>loop</i>) mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom <a href="Helix-Turn-Helix-Motiv" title="Helix-Turn-Helix-Motiv">Helix-Turn-Helix-Motiv</a>. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden <a href="Monomer" title="Monomer">Monomere</a> zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.

</p><p>Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der <a href="Dimerisierung" title="Dimerisierung">Dimerisierung</a> eines solchen Torso-Proteins mit einem intakten Protein inaktive HLH-<a href="Heterodimer" class="mw-redirect" title="Heterodimer">Heterodimere</a>, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine <a href="Homodimerisierung" class="mw-redirect" title="Homodimerisierung">Homodimerisierung</a> intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der Heterodimerisierung der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-<a href="Regulatorprotein" title="Regulatorprotein">Regulatorproteine</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, <a href="Lubert_Stryer" title="Lubert Stryer">Lubert Stryer</a>: <i>Biochemie.</i> 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.</li>

<li>Donald Voet, Judith G. Voet: <i>Biochemistry.</i> 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.</li>

<li><a href="Bruce_Alberts" title="Bruce Alberts">Bruce Alberts</a>, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: <i>Molecular Biology of the Cell</i>, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Basic_helix-loop-helix_transcription_factors?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2024-11-01" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Helix-loop-helix-Transkriptionsfaktoren&oldid=249955975">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

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